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martedì 24 agosto 2010

Biologia applicata: ATP ed enzimi

ATP, adenosintrifosfato, è una molecola composta dal nucleotide adenina, ribosio e 3 gruppi fosfato. Durante l'idrolisi produce una notevole quantità di energia in seguito alla perdita di un gruppo fosfato diventando ADP, adenosindifosfato. Perciò produce una reazione esoergonica.

Cosa sono gli enzimi?
Gli enzimi sono catalizzatori biologici. Dato ΔG non è possibile capire la velocità con cui si compie la reazione. La reazione può rimanere la stessa, ma essere accelerata da catalizzatori. Gli enzimi sono proteine, i ribozimi sono RNA. Un catalizzatore biologico fornisce l'impalcatura su cui si svolge la catalisi chimica.

La barriera energentica rapprensenta la quantità di energia necessaria per dare inizio alla reazione, definita energia di attivazione (Ea). Il superare la barriera energetica permette alle molecole che subiscono la trasformazione di passare in stati instabili defininti stati di transizione.

Gli enzimi sono estremamente specifici in quanto catalizzano reazioni solo per un determinato tipo di molecola. Il nome dell'enzima, spesso termina con il suffisso -asi, riflette la sua funzione.

Le molecole che entrano in contatto con l'enzima sono dette substrato, esse legano ad un particolare sito di legame dell'enzima detto sito attivo, producendo un complesso enzima-substrato.

Come funzionano gli enzimi?
Gli enzimi
- orientano le molecole di substrato in modo di legare gli atomi di substrato con legami l'enzima.
- inducono tensione nelle molecole di substrato.
- aggiungono temporaneamente gruppi chimici alle molecole di substrato
- catalisi acido-base
- catalisi covalente
- catalisi da ioni metallici
Un enzima è composto da centinaia di amminoacidi con possibile struttura quaternaria. Il substrato invece è una molecola molto semplice di 6-12 amminoacidi.
Ogni sito attivo è specifico per il substrato.
Un enzima cambia forma on seguito al legame con il substrato (addattamento indotto), il resto della molecola fornisce l'impalcatura che permette agli amminoacidi del sito attivo di posizionarsi in maniera corretta, partecipa al cambiamento di forma della molecola.

Gli enzimi necessitano spesso di altre molecole per la catalisi:
- gruppi prostetici → molecole diverse dagli amminoacidi
- cofattori → ioni inorganici
- coenzimi → molecole contenenti carbonio

In una reazione A → B la velocità della reazione è direttamento proporzionale alla quantità di A, tanto più substrato tanto più veloce è l'azione enzimatica. D'altronde la quantità di enzima è molto inferiore alla quantità di substrato perciò si osserva la saturazione, il raggiungimento della velocità massima. Il turnover è la misura della quantità di molecole convertite dall'enzima nell'unità di tempo.

Come vengono regolati gli enzimi?L'omeostasi è la condizione di stabilità degli organismi, ogni organismo ha un determinato numero di reazioni che quantifica il numero di elementi presenti al suo interno.

La biologia dei sistemi si occupa di definire e studiarte le vie metaboliche, cioè il percorso che una molecola compie per la trasformazione in elementi utili all'organismo. Ogni reazione di una via metabolica viene catalizzata da uno specifico enzima.

La regolazione del flusso della via metabolica per mantenere l'omeostasi viene regolata con attivatori e inibitori degli enzimi.

L'inibizione può essere
- irreversibile → quando una molecola lega permanentemente con l'enzima (gas nervini)
- reversibile → rimangono legati al sito attivo, vengono chiamati inibitori competitivi, quelli che non legano al sito attivo vengono detti inibitori non competitivi ed inducono un cambiamento di forma, detto allosterismo. Se l'enzima è in forma attiva accetta il substrato, se è inattiva non lo accetta.

Inibitori non competitivi e attivatori in genere hanno una sede particolare nell'enzima. Enzimi con la possibilità di regolazione allosterica hanno una struttura quaternaria e la subunità con il sito attivo è datta subunità catalitica, mentre quella per attivatori/inibitori (sito allosterico) subunità regolatrice.

Enzimi con capacità allosterica e spesso si trovano nella prima tappa della via metabolica detta reazione specifica e limitante. Questo meccanismo è definito inibizione a feedback.

Gli enzimi risentono delle caratteristiche ambiantali, ognuno opera al meglio a un pH e temperatura ottimale. Nel caso un organismo dovesse vivere in ambienti molto diversi si assiste alla comparsa di isoenzimi che sono enzimi di una certa via metabolica con struttura adatta al tipo di ambiente.

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