Le proteine fungono da sostegno strutturale, protezione, trasporto, catalisi, difesa, regolazione e movimento. Si possono comporre delle unità monomeriche amminoacidi, che sono circa 20.
Il legame peptidico dà luogo a un polimero non ramificato detto catena peptidica. Le proteine più piccole sono chiamate polipeptidi.
Tutti gli amminoacidi hanno una parte uguale:
H
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N3H+ - C - COOH
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R
un gruppo carbossilico (-COOH), un gruppo amminico (N3H+) legati a un atomo di carbonio detto carbonio-alfa e ad uno di idrogeno. Il gruppo R, residuo amminoacidico, definisce il tipo amminoacido.
Per loro natura gli amminoacidi sono contemporaneamente acidi e basici.
R definisce la struttura tridimensionale e le funzionalità.
Possono essere idrofili o idrofobi, polari o apolari, elettronegativamente carichi δ+ o δ-.
I 20 amminoacidi
Elettricamente carichi
Positivi: Arginina, Istidina, Lisina
Negativi: Acido aspartico, Acido glutamico
Polari ma non carichi: Serina, Treonina, Asparagina, Glutamina
Idrofobici: Alanina, Isoleucina, Leucina, Metionina, Fenilanina, Triptofano, Tirosina, Valina
Casi particolari: Cisteina, Glicina, Prolina
La cisteina:
COO-
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H3N+ - C - H
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CH2
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SH
la molecola SH può reagire con un' altra SH di cisteina creando un legame covalente detto ponte disolfuro (-S-S-) che tiene vicine due catene aminoacidiche.
Alcuni amminoacidi fungono da neurotramettitori (NT): acido glutammico o glutammato è eccitatorio, la glicina è inibitore, tirosina precursore delle catecolamine e NT e ormoni (noradrenalina, adrenalina, dopamina).
Il triptofano precursore della serontonina.
Le proteine sono descritte attraverso 4 strutture: primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.
Struttura primaria
La sequenza di amminoacidi (legami peptidici) della catena peptidica.
Struttura secondaria
La forma data dai legami all'idrogeno tra Hδ+ di N-H e Oδ- di C=0, può essere di 2 tipi:
alfa-elica: ripiegamento destroroso a vite.
foglietto-beta a pieghe: catene peptidiche allineate.
La creazione di una o l'altra dipende dal gruppo R e dai legami deboli.
Struttura terziaria
Descrive la localizzazione tridimensionale di ogni atomo in relazione agli altri atomi.
Per deboli legami all'idrogeno, la tendenza dei gruppi R polari di rivolgersi verso l'esterno apolare e dalla formazione di legami covalenti le proteine tendono ad avere una forma complessiva con pieghe a gomito.
Struttura quaternaria
Le proteine possono avere più di una catena polipeptidica che determinano, unendosi e piegandosi, la struttura terziaria. Ogni catena può essere detta subunità della proteina. La struttura quaternaria descrive come si uniscono e interagiscono tra loro.
L'emoglobina trasporta ossigeno dai polmoni ai tessuti ed è composta di 4 subunità, ognuna contiene un gruppo eme, una molecola non proteica che contiente ferro che lega con l'ossigeno.
Le molecole non proteiche che si legano alle proteine sono dette gruppo prostetico. Un altro gruppo prostetico è il retinale che si lega con la proteina opsina.
Se una proteina viene esposta ad un ambiente ad alta temperatura, con pH diverso, con sostanze polari i legami più deboli vengono distrutti (denaturalizzazione) cambiando forma e funzione della proteina. Il processo inverso è la rinaturalizzazione. Nell'organismo esiste una molecola, la chaperonina, che individua e corregge le proteine misfolded.
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